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蛋白质的标记：在体外诊断应用领域，通常采用抗原或抗体与免疫金结合制备免疫金结合物。采用单克隆抗体或多克隆抗体，是影响抗体标记的因素之一。虽然诊断产品中大多数抗体标记采用IgG抗体，但IgM、IgE和IgA抗体也可以成功标记上胶体金。标记时，进一步必须考虑抗体的亚型，河南手持式胶体金读数仪定制。在鼠抗IgG亚型中，例如IgG1亚型成功率高，而IgG3亚型被证实有技术难度。将抗原标记胶体金也面临技术难题。将常见的抗原标记上胶体金比较容易，河南手持式胶体金读数仪定制，河南手持式胶体金读数仪定制。但是受抗原与胶体金结合方式的影响，金标记覆盖的蛋白反应决定簇小于50%时才能高成功率制备出标记物。因此，考虑蛋白结合金的方式对标记开发人员非常重要。 胶体金标记，实质上是蛋白质等高分子被吸附到胶体金颗粒表面的包被过程。河南手持式胶体金读数仪定制
免疫胶体金技术的基本原理：胶体金在弱碱环境下带负电荷，可与蛋白质分子的正电荷基团形成牢固的结合，由于这种结合是静电结合，所以不影响蛋白质的生物特性。 胶体金除了与蛋白质结合以外，还可以与许多其它生物大分子结合，如SPA、PHA、ConA等。根据胶体金的一些物理性状，如高电子密度、颗粒大小、形状及颜色反应，加上结合物的免疫和生物学特性，因而使胶体金多次应用于免疫学、组织学、病理学和细胞生物学等领域。 胶体金标记，实质上是蛋白质等高分子被吸附到胶体金颗粒表面的包被过程。吸附机理可能是胶体金颗粒表面负电荷，与蛋白质的正电荷基团因静电吸附而形成牢固结合。河南手持式胶体金读数仪定制快捷的仪器校准方案。
溶胶的聚沉现象胶粒之间存在吸引力与排斥力这对矛盾，在溶胶胶粒带电及溶剂化的情况下，排斥力成为矛盾的主要方面，溶胶稳定而不聚沉。因为某种原因使溶胶粒带电量减到很小，甚至中和其所带电荷并能去溶剂化膜，胶粒之间可在更近的距离互相接近，引力成为主要矛盾，引力超过斥力时胶粒便聚结发生聚沉。引起溶胶聚沉的原因有。(1)少量电解质对溶胶的聚沉作用少量电解质即可使溶胶聚沉，但各种电解质的聚沉能力可用聚沉值来表示。聚沉值是在一定时间内使1L某浓度的溶胶产生聚沉所需电解质的zui小物质的量(mm01)。显然，聚沉值愈小，聚沉能力愈大。聚沉值从实验中得出如下的规则：①电解质负离子对带正电的溶胶起主要聚沉作用，正离子对带负电的溶胶起主要聚沉作用；②同价离子聚沉能力几乎相等，不同价离子的聚沉能力随离子价增加而明显增加。电解质能使溶胶聚沉是由于电解质与胶粒带相反电荷离子的作用，中和了胶粒所带的一部分电荷，使胶粒电量减少，扩散层缩小，溶剂化层变薄，而当双电子层厚度缩至很小和溶剂化层变得很薄时，两个质粒间便可以更加接近，即不产生斥力，两个胶粒间因引力加大而合并的趋势增强，甚至引力占优势以致使胶粒聚结而发生聚沉。
从亲和层析柱上洗脱下的高亲和抗体应该是高亲和抗体，从而可以产生高特异性的胶体金结合物。这些抗体可能需要进一步的处理以避免交叉反应。虽然亲和纯化法耗费大量的时间、经费、血清，但是通过该方法可以获取任何免疫分析必需的关键原料——高质量的结合物。抗原的标记成功制备抗原标记物依靠两个因素：控制抗原与胶体金颗粒联接的三种氨基酸残基的空间位置和抗原大小。大多数的抗原标记物是被使用在快速检测试纸上，例如血清的双抗体夹心法或竞争法检测。在这种情况下，通常选择40nm胶体金颗粒。直到近期，研究人员发现，40nm胶体金颗粒标记的蛋白分子量下限为30KD.然而在某些条件下，通过先进的标记技术可以将该限制降低到一半至15KD.使用这些小颗粒标记的主要限制是被标记蛋白必须包含足够数量的赖氨酸、色氨酸和半胱氨酸残基。抗原常不含有足够的半胱氨酸残基，以至抗原和胶体金颗粒之间的结合力相对较弱且容易断裂，尤其在样本中存在高亲和力的抗体时。对于分子量低于30KD的抗原，通常采用其他技术方法，例如标记较小的胶体金颗粒。在检测线处由于胶体金颗粒过小使得可见度低很可能导致灵敏度降低。 **的光电一体化解决方案，保障了优良的检测重复性。
胶体金标记蛋白质的分离纯化：各种方法所得到的胶体金颗粒直径，是大多数颗粒的平均直径。实际工作中所得到的胶体金，是各种近似直径颗粒的混合体，标记过程中，并不是所有金颗粒都可以得到稳定。因此，胶体金标记蛋白质后，必须进行分离纯化，以除去未参与标记的过量蛋白质、未稳定的金颗粒及各种可能形成的聚合物。在胶体金标记蛋白质过程中，除严格控制胶体金的制备工艺外，标记后选择合适的纯化方法十分关键。金标蛋白质的分离纯化与同位素、荧光素、发光剂及酶标抗体的纯化方法不同，其主要特点是金标蛋白质的质量大，并以溶胶形式存在，对纯化过程中的pH值、离子强度变化及某些杂质等因素较为敏感，不易采用盐析、离子交换、亲合层析等常规方法进行分离。目前主要采用超速离心和凝胶过滤两种纯化方法。 CRP项目，有证参考物质浓度范围在5μg/mL～9μg/mL时，相对偏差≤±10%。河南手持式胶体金读数仪定制
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蛋白质的处理：胶体金标记蛋白的制备：胶体金对蛋白的吸附主要取决于pH值，在接近蛋白质的等电点或偏碱的条件下，二者容易形成牢固的结合物。如果胶体金的pH值低于蛋白质的等电点时，则会聚集而失去结合能力。除此以外胶体金颗粒的大小、离子强度、蛋白质的分子量等都影响胶体金与蛋白质的结合。待标记蛋白溶液的制备将待标记蛋白预先对0.005Mol/LpH7.0NaCl溶液中4℃透析过夜，以除去多余的盐离子，然后100000g4℃离心1h，去除聚合物。待标胶体金溶液的准备以0.1Mol/LK2CO3或0.1Mol/LHCl调胶体金液的pH值。标记IgG时，调至9.0；标记McAb时，调至8.2；标记亲和层析抗体时，调至7.6；标记SPA时，调至5.9～6.2；标记ConA时，调至8.0；标记亲和素时，调至9～10.由于胶体金溶液可能损坏pH计的电板，因此，在调节pH时，采用精密pH试纸测定为宜。由于盐类成分能影响金溶胶对蛋白质的吸附，并可使溶胶聚沉，故致敏前应先对低离子强度的水透析。必须注意，蛋白质溶液应确保澄清无细小微粒，否则应先用微孔滤膜或超速离心除去。一般情况下应避免磷酸根离子和硼酸根离子的存在，因为它们都可吸附于颗粒表面而减弱胶体金对蛋白质的吸附。 河南手持式胶体金读数仪定制
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